分离提成某一种蛋白质时，需要先把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态，不丧失活性，我们一般使用反复冻融法，将生物组织内液结冰膨胀而使细胞胀破，从而获得蛋白。

蛋白质的抽提

通常选择适当的缓冲溶液剂把蛋白质提取出来，抽提所用缓冲液的PH、离子强度、组成成分等条件去选择，缓冲液一般加入表面活性剂，使其膜结构破坏，利于蛋白质与膜分离，在抽提过程中，需要注意温度，避免剧烈搅拌，防止蛋白质的变性。

获得粗制品

选择适当的方法将所要的蛋白质与其他杂蛋白分离开来，我们一般根据蛋白质溶解度的差异进行分离，由于不同蛋白质盐析所需要的饱和度不同，所以可以通过调节盐浓度将目的蛋白沉淀解析出来，

样品进一步分离纯化

用等电点沉淀法、盐析法所得到的蛋白质一般含有杂质，需要进一步分离提纯才能得到一定纯度的样品，常用的纯化方法有：凝胶过滤层析、离子交换纤维素层析、亲和层析等等，最后就是通过物理方法对蛋白质含量进行测定。